In de natuur voorkomende antimicrobiële peptiden zijn doorgaans kleine, basische polypeptiden die zijn samengesteld uit meer dan 30 aminozuurresiduen; ze zijn in water-oplosbaar en hebben een molecuulgewicht van ongeveer 4000 Dalton. De meeste antimicrobiële peptiden zijn thermostabiel en behouden hun activiteit, zelfs na verwarming op 100 graden gedurende 10 tot 15 minuten. De meerderheid heeft een iso-elektrisch punt groter dan 7 en vertoont sterke kationische eigenschappen. Bovendien vertonen ze een aanzienlijke weerstand tegen hoge ionsterkte en tegen extreme pH-waarden. Sommige bezitten ook het vermogen om hydrolyse door enzymen zoals trypsine of pepsine te weerstaan.
Huidig onderzoek suggereert dat het bacteriedodende mechanisme van antimicrobiële peptiden voornamelijk betrekking heeft op het richten op het bacteriële celmembraan; ze verstoren de membraanintegriteit en creëren poriën, waardoor de intracellulaire inhoud lekt en de daaropvolgende celdood ontstaat. Het proces begint doorgaans met elektrostatische aantrekking op het bacteriële membraanoppervlak, gevolgd door het inbrengen van het hydrofobe C--uiteinde in het hydrofobe gebied van het membraan, waardoor de conformatie van het membraan verandert. Meerdere peptiden vormen vervolgens ionenkanalen binnen het membraan, wat leidt tot de uitstroom van specifieke ionen en resulterend in celdood. Andere onderzoekers stellen voor dat deze peptiden interageren met membraaneiwitten-waardoor aggregatie, inactivatie en ionkanaalvorming wordt veroorzaakt-waardoor de membraanpermeabiliteit verandert en tot de dood leidt; Er blijven ook vragen over het bestaan van specifieke membraanreceptoren en de potentiële synergetische effecten van andere factoren. De werkingsmechanismen kunnen variëren tussen verschillende klassen van antimicrobiële peptiden.
